del trabajo que lleva por título: "Characterization of the phosphoinositide-binding site of C2 domains".

C2 domains son considerados proteínas periféricas que son solubles en agua y asocian reversiblemente con capas lipídicas. Se han demostrado varias evidencias de que algunos de estos dominios pueden interactuar con el fosfoinositido PtdIns(4,5)P2, que es capaz de participar directamente en una myriad de funciones, incluyendo la señalización celular en la membrana plasmática, regulación del tráfico y transporte de membranas, dinámicas del citosqueletro y eventos nucleares.

Recientemente, se ha resuelto la estructura cristalina del dominio C2-PKCα en complejo con Ca2+, PtdSer y PtdIns(4,5)P2, mostrando que el dominio C2 de PKCα interactúa específicamente con PtdSer y PtdIns(4,5)P2 a través de dos mótives independientes.

La estructura revela que los residuos aromáticos y cationes son capaces de interactuar directamente con las moléculas de PtdIns(4,5)P2. Otro importante tema revelado en este trabajo apareció cuando analizamos la similitud de los dominios C2 de PKC clásicas con otros dominios mediante alineación secuencial basada en estructura, lo que nos permitió predecir que existe un sitio potencial de interacción con PtdIns(4,5)P2. Además, hemos caracterizado la unión de diferentes dominios C2 a PtdIns(4,5)P2 y PtdSer utilizando calorimetría isotérmica y FRET proteína-membrana, confirmando la existencia de un consenso de secuencia.