La baja eficacia y efectos secundarios de los complejos anticancerígenos de platino son consecuencia, en gran medida, de la interacción de este metal con las moléculas presentes en el citosol celular. Sólo el 5% del Pt suministrado llega al ADN.

El estudio de complejos anticancerígenos de Pt y de otros metales como el Ru y el Au con proteínas proporcionará información valiosa de cómo y por qué el Pt es incapaz de llegar a su molécula diana y, en consecuencia, de cómo mejorar el complejo para una menor interacción con proteínas y mayor interacción con oligonucleótidos, de forma que logren diseñarse complejos metálicos más efectivos.

Se estudiarán las interacciones complejo metálico-proteína en ausencia y presencia de oligonucleótidos desde un punto de vista termodinámico pero esencialmente cinético (ya que es la cinética la que gobierna la eficiencia de actuación de estos compuestos dentro de la célula) y estructural. Sólo conociendo los detalles estructurales de la interacción entre los compuestos podrá discutirse las causas de su mayor o menor preferencia por proteínas o por ácidos nucleicos.

Asimismo, se estudiarán los procesos también en células vivas (cultivos de Escherichia coli, mediante la técnica denominada ¿in cell NMR¿) los resultados obtenidos in vitro. De la confrontación de ambos resultados es de esperar se deduzca si los complejos se podrán descartar o no como agentes terapéuticos. Un resultado negativo (resultados in vivo-in vitro no paralelos) indicará que otros elementos, además de la interacción con proteínas, no tenidos en cuenta deben considerarse.

Si los resultados en los dos medios fueran análogos o trasladables, esto indicaría el camino a seguir en la investigación.

El estudio se realizará principalmente mediante Resonancia Magnética Nuclear, técnica extremadamente poderosa para determinar estructuras de proteínas (y de sus aductos), así como información cinética y termodinámica del proceso de formación de los mismos.