Escherichia coli (E. coli) es un organismo modelo ampliamente empleado en biotecnología para obtener productos de alto valor añadido, como fármacos, aditivos alimenticios o cosméticos. Por esta razón es fundamental conocer el funcionamiento metabólico de E. coli, con el fin de optimiza todos estos procesos. El metabolismo del acetato es uno de los principales objetivos en la investigación metabólica de E. coli, ya que la excreción de acetato por parte de la bacteria conlleva una pérdida en el rendimiento de todos estos bioprocesos. La enzima Acetyl-CoA sintetasa (Acs) se encarga de la incorporación del acetato del medio extracelular y de su conversión en acetil-CoA, metabolito central de cualquier organismo. Por ello, conocer su funcionamiento catalítico y su regulación es fundamental para avanzar en el conocimiento del metabolismo del acetato.
En trabajos previos llevados a cabo en mi centro de trabajo se ha caracterizado la acetilación de Acs por la acetiltransferasa PatZ y por la sirtuína CobB, como se refleja en nuestras recientes publicaciones (De Diego Puente et al., 2015 y Gallego-Jara et al., 2017). Para completar la caracterización de esta enzima y finalizar con éxito los objetivos propuestos en mi plan de tesis, queremos llevar a cabo estudios calorimétricos de esta enzima y varios mutantes. Con los resultados obtenidos se pretende completar el trabajo iniciado en el Departamento de Bioquímica y Biología Molecular B de la Universidad de Murcia, que forma parte de mi proyecto de tesis doctoral. Los resultados que se esperan conseguir supondrán un importante avance en el estudio de esta enzima y en el metabolismo del acetato de E. coli. Además, este estudio nos permitirá conocer cómo afecta la acetilación de lisinas al potencial catalítico de esta enzima.
